{"id":61908,"date":"2020-08-23T02:41:00","date_gmt":"2020-08-23T00:41:00","guid":{"rendered":"https:\/\/www.sonnenseite.com\/?p=61908"},"modified":"2020-08-22T09:47:43","modified_gmt":"2020-08-22T07:47:43","slug":"neue-art-von-teamwork-in-wasserstoff-produzierendem-enzym-entdeckt","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/www.sonnenseite.com\/de\/wissenschaft\/neue-art-von-teamwork-in-wasserstoff-produzierendem-enzym-entdeckt\/","title":{"rendered":"Neue Art von Teamwork in Wasserstoff produzierendem Enzym entdeckt"},"content":{"rendered":"\n

Der Transport von Protonen und der Transport von Elektronen in Hydrogenase-Enzymen wurden bislang getrennt voneinander betrachtet. Dabei ist die Kopplung der Schl\u00fcssel zum Erfolg.<\/p>\n\n\n\n

Hydrogenasen k\u00f6nnen Wasserstoff genauso effizient umsetzen wie teure Platinkatalysatoren. Um sie f\u00fcr biotechnologische Anwendungen nutzbar zu machen, entschl\u00fcsseln Forscherinnen und Forscher ihre Funktionsweise im Detail. Ein Team der Ruhr-Universit\u00e4t Bochum und University of Oxford berichtet nun in der Zeitschrift \u201eProceedings of the National Academy of Sciences\u201c, kurz PNAS, dass der Transfer von Protonen und Elektronen durch das Enzym zwar r\u00e4umlich getrennt stattfindet, aber dennoch gekoppelt und f\u00fcr die Effizienz entscheidend ist. Der Artikel ist am 10. August 2020 online erschienen.<\/p>\n\n\n\n

Effizienteste Wasserstoffproduzenten<\/h5>\n\n\n\n

Die sogenannten [FeFe]-Hydrogenasen, die zum Beispiel in Gr\u00fcnalgen vorkommen, sind die effizientesten Wasserstoffproduzenten der Natur. Sie k\u00f6nnen sowohl Wasserstoff katalytisch herstellen als auch Wasserstoff spalten. Die eigentliche chemische Reaktion findet am aktiven Zentrum tief im Inneren des Enzyms statt. \u201eDie f\u00fcr die Reaktion erforderlichen Elektronen und Protonen m\u00fcssen also einen effizienten Weg dorthin finden\u201c, erkl\u00e4rt Dr. Oliver Lampret aus der Bochumer Arbeitgruppe Photobiotechnologie, Erstautor des Papers. Der Elektronentransport erfolgt dabei sozusagen \u00fcber einen elektrischen Draht, der aus mehreren Eisen-Schwefel-Clustern besteht. Die Protonen werden \u00fcber einen Protonentransferpfad, bestehend aus f\u00fcnf Aminos\u00e4uren und einem Wassermolek\u00fcl, zum aktiven Zentrum bef\u00f6rdert.<\/p>\n\n\n\n

\u201eEs war zwar bekannt, dass es einen Protonen-gekoppelten Elektronentransfer-Mechanismus gibt, aber bislang hatten Forscher angenommen, dass die Kopplung erst am aktiven Zentrum selbst stattfindet\u201c, sagt Prof. Dr. Thomas Happe, Leiter der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie.<\/p>\n\n\n\n

Protein Engineering macht Kopplung sichtbar<\/h5>\n\n\n\n

Das Team manipulierte die Hydrogenasen so, dass der Protonentransfer deutlich langsamer wurde, aber immer noch Wasserstoff umgesetzt werden konnte. Mit dynamischer Elektrochemie zeigten sie, dass der Wasserstoffumsatz dadurch deutlich abnahm und au\u00dferdem \u00dcberspannungen n\u00f6tig waren, um die Produktion oder Zerlegung von Wasserstoff zu katalysieren. Durch Manipulation des Protonentransferpfades hatten die Forscherinnen und Forscher indirekt die Rate des Elektrontransfers vermindert.<\/p>\n\n\n\n

\u201eDa die zwei Transferwege r\u00e4umlich voneinander getrennt sind, gehen wir davon aus, dass eine kooperative Langstreckenkopplung beider Prozesse f\u00fcr eine effiziente Katalyse n\u00f6tig ist\u201c, res\u00fcmiert Oliver Lampret. Die Erkenntnisse sollen dazu beitragen, in Zukunft effizientere miniaturisierte Hydrogenasen-Katalysatoren zu entwickeln. <\/p>\n\n\n\n